ชื่อบทความที่เผยแพร่ |
Comparative of recombinant Vespa affinis hyaluronidase expressed in different cloning vector and their biological properties |
วัน/เดือน/ปี ที่เผยแพร่ |
1 มิถุนายน 2561 |
การประชุม |
ชื่อการประชุม |
ANICEAS International Conference on Applied Sciences, Engineering Management and Information Technology (AEMI-JUNE-2018) |
หน่วยงาน/องค์กรที่จัดประชุม |
Society of Computer, Engineering Technology & Applied Sciences |
สถานที่จัดประชุม |
The Aqueen Hotel Paya Lebar 33 Jalan Afifi, Singapore |
จังหวัด/รัฐ |
Jalan Afifi, Singapore |
ช่วงวันที่จัดประชุม |
1 มิถุนายน 2561 |
ถึง |
2 มิถุนายน 2561 |
Proceeding Paper |
Volume (ปีที่) |
2018 |
Issue (เล่มที่) |
AEMI-JUNE-2018 |
หน้าที่พิมพ์ |
15 |
Editors/edition/publisher |
|
บทคัดย่อ |
Cloning and expression of recombinant Vespa affinis hyaluronidase (rVesA2) was successfully expressed in Escherichia coli system. The VesA2 gene was cloned into pET-17b and pET-32a cloning vector which had molecular
weight 41.71 and 59.0 kDa, respectively. The recombinant plasmid of pET-17b was composed 1.08 kDa his-tag at the
N-terminal. The 17.14 kDa of fusion tag; thioredoxin tag, histidine tag, and S-tag, was found in pET-32a. The verified
expression conditions of rVesA2 induced under the conditions of 0.1 mM IPTG at 37C for 4 hrs gave the highest
quantity of protein expression. The colony PCR and sequencing analysis were used to verify the rVesA2. The positive clones were detected the hyaluronidase activity by a zymographic gel. Recombinant proteins from both cloning vec-
tors were insoluble. However, the recombinant from pET-32a showed higher solubility than that form pET-17b, after dissolving in 4 M urea solution. This result suggests that the fusion tag increase protein solubility. |
ผู้เขียน |
|
การประเมินบทความ (Peer Review) |
มีผู้ประเมินอิสระ |
มีการเผยแพร่ในระดับ |
นานาชาติ |
รูปแบบ Proceeding |
Full paper |
รูปแบบการนำเสนอ |
Oral |
เป็นส่วนหนึ่งของวิทยานิพนธ์ |
เป็น |
ผลงานที่นำเสนอได้รับรางวัล |
ไม่ได้รับรางวัล |
แนบไฟล์ |
|
Citation |
0
|
|