| ชื่อบทความที่เผยแพร่ |
Expression and antimicrobial activity of recombinant heteroscorpine-1 from scorpion Heterometrus laoticus toxin |
| วัน/เดือน/ปี ที่เผยแพร่ |
14 ตุลาคม 2563 |
| การประชุม |
| ชื่อการประชุม |
The 4th International Conference on Sustainable Innovation |
| หน่วยงาน/องค์กรที่จัดประชุม |
Universitas Muhammadiyah Yogyakarta |
| สถานที่จัดประชุม |
Yogyakarta |
| จังหวัด/รัฐ |
Indonesia |
| ช่วงวันที่จัดประชุม |
13 ตุลาคม 2563 |
| ถึง |
14 ตุลาคม 2563 |
| Proceeding Paper |
| Volume (ปีที่) |
4 |
| Issue (เล่มที่) |
- |
| หน้าที่พิมพ์ |
- |
| Editors/edition/publisher |
UMY |
| บทคัดย่อ |
Scorpion venom is the deadly venom that contains mixture of compound that has been known as a potent source of drug candidate. It have been studied as many objects to explore its pharmacological potential. Heteroscorpine-1 (HS-1), one of the peptide purified from Heterometrus laoticus venom, is one of the scorpion venom components that have an antibacterial activity against Bacillus subtilis, Klebsiella pneumonia, and Pseudomonas aeruginosa. This research, aimed to develop the expression of Heteroscorpine-1 in E. coli system. The genomic sequence of HS-1 was cloned in E. coli DH5α system with pGEM T Easy vector. The cloned gen was ligated to pET32a vector and transformed to E. coli BL21(DE3)pLysS using heat shock method. The positive clone was cultured in LB media with 100 μg/mL Ampicillin. After the OD 600 reached 0.6, the expression was started, induced by Isopropyl β-d-1-thiogalactopyranoside (IPTG). The expressed protein was extracted from the cell and applied to His gravitrap affinity column for protein purification. The fusion protein was identified by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and liquid chromatography coupled with mass spectrometry (LC-MS/MS). The antimicrobial activity was defined by microdilution method. The recombinant peptide analysis showed that recombinant HS-1 was expressed in the soluble fraction with the band size around 30 kDa, in fusion with thioredoxin tag and histidine tag. The antimicrobial activity test showed that the expressed fusion protein exhibited inhibition. |
| ผู้เขียน |
|
| การประเมินบทความ (Peer Review) |
มีผู้ประเมินอิสระ |
| มีการเผยแพร่ในระดับ |
นานาชาติ |
| รูปแบบ Proceeding |
Abstract |
| รูปแบบการนำเสนอ |
Oral |
| เป็นส่วนหนึ่งของวิทยานิพนธ์ |
เป็น |
| ผลงานที่นำเสนอได้รับรางวัล |
ได้รับรางวัล |
| ชื่อรางวัล |
Best Presenter |
| ประเภทรางวัล |
รางวัลด้านวิชาการ วิชาชีพ |
| หน่วยงาน/องค์กรที่มอบรางวัล |
UMY |
| วัน/เดือน/ปี ทีด้รับรางวัล |
14 ตุลาคม 2563 |
| แนบไฟล์ |
|
| Citation |
0
|
|
|
ข้อมูลการเผยแพร่ผลงาน
การเผยแพร่ในรูปของบทความวารสารทางวิชาการ
English