ชื่อบทความ |
Recombinant protein production and functional analysis of a M60-like-2 metallopeptidase enzyme from the carcinogenic liver fluke Opisthorchis viverrini |
วัน/เดือน/ปี ที่ได้ตอบรับ |
3 มกราคม 2567 |
วารสาร |
ชื่อวารสาร |
Protein Expression and Purification |
มาตรฐานของวารสาร |
SCOPUS |
หน่วยงานเจ้าของวารสาร |
Elsevier |
ISBN/ISSN |
ISSN 1046-5928 |
ปีที่ |
216C |
ฉบับที่ |
|
เดือน |
April |
ปี พ.ศ. ที่พิมพ์ |
2567 |
หน้า |
1-4 |
บทคัดย่อ |
Mucin plays a crucial role in safeguarding mucosal tissues by obstructing the translocation of microorganisms.
Mucosal tissue-dwelling parasites must devise a strategy to surmount this mucin barrier in order to establish
colonization. In a recent discovery, it was observed that the liver fluke Opisthorchis viverrini secretes two
mucinases, namely Ov-M60-like-1 and Ov-M60-like-2. Ov-M60-like-1 was previously characterized. Here, we
study the Ov-M60-like-2 by utilizing the wheat germ expression system to produce recombinant proteins and
conducted a functional analysis of its enzymatic activity on bovine submaxillary mucin (BSM). Subsequently, we
delved deeper into understanding the role of this enzyme in host-parasite interactions by evaluating its mucinase
activity on mucins from the bile duct of O. viverrini-infected hamsters.
Through successful production of recombinant proteins using the wheat germ expression system, we observed
that this enzyme displayed mucinase activity over a wide pH range (pH 2 to pH 10) against BSM. Our investigations
revealed it ability to digest mucin from the bile duct. These findings suggest that Ov-M60-like-2
possess a mucinase activity, together with Ov-M60-like-1, enabling the liver fluke to successful colonization of
the host’s bile duct. |
คำสำคัญ |
Opisthorchis viverrini Mucinase Metallopeptidase Ov-M60-like-2 Host-parasite interactions |
ผู้เขียน |
|
การประเมินบทความ |
มีผู้ประเมินอิสระ |
สถานภาพการเผยแพร่ |
ตีพิมพ์แล้ว |
วารสารมีการเผยแพร่ในระดับ |
นานาชาติ |
citation |
ไม่มี |
เป็นส่วนหนึ่งของวิทยานิพนธ์ |
เป็น |
แนบไฟล์ |
|
Citation |
0
|
|