| ชื่อบทความ |
Comparative of Recombinant Vespa affinis Hyaluronidase Expressed in Different Cloning Vector and their Biological Properties |
| วัน/เดือน/ปี ที่ได้ตอบรับ |
23 พฤษภาคม 2561 |
| วารสาร |
| ชื่อวารสาร |
International Journal of Applied and Physical Sciences (IJAPS) |
| มาตรฐานของวารสาร |
OTHER () |
| หน่วยงานเจ้าของวารสาร |
kkg publications |
| ISBN/ISSN |
2414-8946 |
| ปีที่ |
2018 |
| ฉบับที่ |
Volume 4, Issue 2 |
| เดือน |
July |
| ปี พ.ศ. ที่พิมพ์ |
2561 |
| หน้า |
38-44 |
| บทคัดย่อ |
Cloning and expression of recombinant Vespa affinis hyaluronidase (rVesA2) was successfully expressed in Escherichia coli system. The VesA2 gene was cloned into pET-17b and pET-32a cloning vector which had molecular weight 41.71 and 59.0 kDa, respectively. The recombinant plasmid of pET-17b was composed 1.08 kDa his-tag at the N-terminal. The 17.14 kDa of fusion tag; thioredoxin tag, histidine tag, and S-tag, was found in pET-32a. The verified expression conditions of rVesA2 induced under the conditions of 0.1 mM IPTG at 37C for 4 hrs gave the highest
quantity of protein expression. The colony PCR and sequencing analysis were used to verify the rVesA2. The positive clones were detected the hyaluronidase activity by a zymographic gel. Recombinant proteins from both cloning vec-
tors were insoluble. However, the recombinant from pET-32a showed higher solubility than that form pET-17b, after dissolving in 4 M urea solution. This result suggests that the fusion tag increase protein solubility. |
| คำสำคัญ |
Hyaluronidase enzyme, hyaluronic acid, banded tiger wasp |
| ผู้เขียน |
|
| การประเมินบทความ |
มีผู้ประเมินอิสระ |
| สถานภาพการเผยแพร่ |
ตีพิมพ์แล้ว |
| วารสารมีการเผยแพร่ในระดับ |
นานาชาติ |
| citation |
ไม่มี |
| เป็นส่วนหนึ่งของวิทยานิพนธ์ |
เป็น |
| แนบไฟล์ |
|
| Citation |
0
|
|
|
ข้อมูลการเผยแพร่ผลงาน
การเผยแพร่ในรูปของบทความวารสารทางวิชาการ
English